Wissenschaftler lösen das Rätsel hinter einer rätselhaften Organelle, dem Pyrenoid.

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Kohlenstoff ist einer der wichtigsten Bausteine für das Leben auf der Erde. Er ist in der Atmosphäre unseres Planeten reichlich vorhanden, wo er in Form von Kohlendioxid vorkommt. Kohlenstoff gelangt hauptsächlich durch den Prozess der Photosynthese in den Körper der Erdbewohner, bei dem Kohlendioxid in Zucker eingebaut wird, die als Komponenten für wichtige Biomoleküle dienen und die globale Nahrungskette antreiben. Etwa ein Drittel dieses Prozesses wird weltweit von einzelligen Algen durchgeführt, die in den Ozeanen leben (der Großteil des Restes wird von Pflanzen erledigt).

Das Enzym, das den ersten Schritt der Reaktion zur Assimilation von Kohlendioxid in Zucker durchführt, ist ein sperriges Protein namens Rubisco, das aus acht identischen kleinen und acht identischen großen Untereinheiten zusammengesetzt ist, die symmetrisch zueinander angeordnet sind. Alle Teile dieser Baugruppe, die als Holoenzym bezeichnet wird, arbeiten zusammen, um die enzymatische Aufgabe von Rubisco zu erfüllen. Rubiscos Aktivitätsrate – und damit auch die Geschwindigkeit, mit der Pflanzen und Algen wachsen können – wird durch seinen Zugang zu Kohlendioxid begrenzt. Freies Kohlendioxid kann im Wasser knapp sein, so dass aquatische Algen wie Chlamydomonas reinhardtii manchmal Mühe haben, Rubisco mit Spitzenleistungen zu betreiben. Um dem entgegenzuwirken, entwickelten diese Algen eine spezielle Struktur namens Pyrenoid, um Rubisco mit konzentriertem Kohlendioxid zu versorgen. Das Pyrenoid ist so wichtig, dass fast alle Algen auf dem Planeten eines haben. Man nimmt an, dass verschiedene Algenarten diese Struktur unabhängig voneinander entwickelt haben.

“Das bestimmende Merkmal eines Pyrenoids ist die Matrix, ein riesiges flüssigkeitsähnliches Kondensat, das fast den gesamten Rubisco der Zelle enthält”, erklärt Jonikas, ein Assistenzprofessor in der Abteilung für Molekularbiologie in Princeton.

Rubisco ist der Hauptbestandteil der Pyrenoid-Matrix, aber nicht der einzige. 2016 entdeckte Jonikas’ Labor ein weiteres Protein, das reichlich in dem Pyrenoid vorhanden ist und EPYC1 genannt wird. In ihrer Arbeit von 2016 zeigte Jonikas’ Gruppe, dass EPYC1 an Rubisco bindet und hilft, Rubisco im Pyrenoid zu konzentrieren. Die Forscher stellten die Theorie auf, dass EPYC1 wie ein molekularer Klebstoff wirkt, um die Rubisco-Holoenzyme miteinander zu verbinden. Postdoc Shan He machte sich zusammen mit Kollegen im Labor von Jonikas und Mitarbeitern aus Deutschland, Singapur und England daran, diese Theorie zu testen.

“In der vorliegenden Arbeit zeigen wir, dass dies tatsächlich so funktioniert”, sagt Jonikas, “indem wir zeigen, dass EPYC1 fünf Bindungsstellen für Rubisco hat, die es ihm erlauben, mehrere Rubisco-Holoenzyme miteinander zu ‘verbinden'”.

EPYC1 ist ein locker strukturiertes, ausgedehntes Protein, und seine fünf Rubisco-Bindungsstellen sind gleichmäßig über seine Länge verteilt. Die Forscher fanden außerdem heraus, dass Rubisco acht EPYC1-Bindungsstellen hat, die gleichmäßig über seine kugelartige Oberfläche verteilt sind. Die Computermodellierung zeigte, dass das locker strukturierte und flexible EPYC1-Protein mehrere Kontakte mit einem einzelnen Rubisco-Holoenzym herstellen oder benachbarte miteinander verbinden kann. Auf diese Weise treibt EPYC1 Rubisco dazu an, in der Pyrenoid-Matrix zu clustern.

Obwohl dies eine zufriedenstellende Erklärung für den Zusammenbau der Matrix bietet, stellt es doch eine Art Rätsel dar. Andere Proteine müssen auf Rubisco zugreifen können, um es zu reparieren, wenn es zusammenbricht. Wenn das EPYC1-Rubisco-Netzwerk starr ist, könnte es diesen Proteinen den Zugang zu Rubisco verwehren. Er und seine Kollegen stellten jedoch fest, dass die Interaktionen von EPYC1 mit Rubisco ziemlich schwach sind, so dass die beiden Proteine zwar viele Kontakte miteinander knüpfen können, diese Kontakte aber rasch ausgetauscht werden.

“Dadurch können EPYC1 und Rubisco aneinander vorbeifließen, während sie sich in einem dicht gepackten Kondensat aufhalten, so dass auch andere Pyrenoidproteine Zugang zu Rubisco erhalten”, bemerkt Jonikas. “Unsere Arbeit löst das seit langem bestehende Rätsel, wie Rubisco in der Pyrenoid-Matrix zusammengehalten wird”.

Landpflanzen haben keine Pyrenoide, und die Wissenschaftler glauben, dass der Einbau einer pyrenoidähnlichen Struktur in Nutzpflanzen ihre Wachstumsraten steigern könnte. Das Verständnis, wie die Pyrenoide in Algen zusammengebaut werden, stellt einen bedeutenden Schritt zu solchen Bemühungen dar.

“Er und seine Kollegen liefern eine sehr schöne molekulare Studie über die Protein-Protein-Interaktionen zwischen der kleinen Rubisco-Untereinheit und EPYC1”, sagt Dr. James Moroney, Professor für Biologie an der Fakultät für Biowissenschaften der Louisiana State University, dessen Labor die Photosynthese in Pflanzen und Algen untersucht.

“Diese Arbeit ist ermutigend für Forscher, die versuchen, pyrenoidähnliche Strukturen in Pflanzen einzuführen, um die Photosynthese zu verbessern”, fügt er hinzu.

In einer Welt, die von Hunger und Krankheiten heimgesucht wird, können wir alle uns zur Verfügung stehenden Impulse nutzen.

Referenz: “Die strukturelle Grundlage der Rubisco-Phasentrennung im Pyrenoid” von Shan He, Hui-Ting Chou, Doreen Matthies, Tobias Wunder, Moritz T. Meyer, Nicky Atkinson, Antonio Martinez-Sanchez, Philip D. Jeffrey, Sarah A. Port, Weronika Patena, Guanhua He, Vivian K. Chen, Frederick M. Hughson, Alistair J. McCormick, Oliver Mueller-Cajar, Benjamin D. Engel, Zhiheng Yu und Martin C. Jonikas, 23. November 2020, Nature Plants.
DOI: 10.1038/s41477-020-00811-y

Finanzierung: Die hier beschriebene Arbeit wurde durch Stipendien an M.C.J. von der National Scienc

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